連関資料 :: 実験
資料:322件
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制御工学実験
- １．実験目的 ２次遅れ系を中心とした動的システムの安定性解析および動特性に関する数値シミュレーションを行う。特に、時間領域の解析を行う。制御対象および閉ループ（PID 制御）系に対する過渡応答の数値計算を通して基本的な制御理論の理解を目的とする。本実験を通して制御工学を中心とした機械工学の専門科目への興味や知識を深め、今後の講義等に生かしていけるようにする。 ＜中略＞ 2-2．システムの安定性 システムの動特性を評価するとき、最も重視される特性は、安定性である。機械構造物の場合、安定性が保証されていないものは、暴走や破壊などの危険を伴う。また、ロボットや生産ラインなどで使用される装置では、性能に影響を与える。したがって、あるシステムにおいてその安定性は、最も把握しておかなければならない特性である。制御工学の始まりは回転速度を制御する「ガバナ（調速器）」をいかに安定化するかといった安定化問題からと言われている。制御工学の中でもこのような理由から基本事項となっている。 そのような安定性を評価する指標が定義されている。あるシステムの伝達関数 の分母D(s)（Denominator）および分子N(s)（Numerator）を定義したとき、分母多項式D(s) を0 とする解をシステムの極という。極の配置とシステムの特性には関連がある。 ＜中略＞ 6.2.フィードバック制御系 MATLAB およびSIMULINK を用いて、PID 制御による閉ループ系のインディシャル応答変化を調べる。制御対象は、式（1）の伝達関数で記述される機械振動系（m = 2、c = 1、k = 1）とする（init trf.m）。また、PID コントローラC(s) の各ゲインパラメータは以下のように設定し数値計算を行う（pid sim.m）。最後に、計算された結果をファイルに保存する（pid sim.dat）。
- レポート 理工学 時間応答 古典制御 実験
550 販売中 2006/04/16- 閲覧(4,779)
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実験（Diels-Alder）
- Diels－Alder反応により得られる2－ノルボルネン-5,6－ジカルボン酸誘導体を通して有機化合物の立体化学について理解する。 ＜実験方法＞ （1日目） ＜目的＞ 試料１ 3.8 g 水 50 ml 100 ml ナス型フラスコ 試料2へ 融点測定 （素焼き板） 加熱還流 15 min （オイルバス＆リービッヒ冷却管） 室温で冷却 1 hour 氷冷 吸引濾過 秤量 2.81 g 0.34 gを38班から補う NaHCO3飽和水溶液 10 mlで2回有機層を洗浄する エーテル 20 mlで2回抽出 MgSO4 3.01 gで乾燥 減圧蒸留 （エバポレーター） （２日目） 試料2 2.94
- 有機実験 ディールスアルダー TLC 実験手順 東工大
- 550 販売中 2008/04/18
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熱伝導実験
- 今回の実験では、ポアソン方程式で定義された解析モデルを有限要素法により直角二等辺三角形に分割し、節点数１２１個・要素数２００の右上等方メッシュに分割した。今回のようにメッシュが三角形の場合、近似値は節点（三角形の頂点）で求められ、それぞれの要素内での温度を考えることでT（温度）の近似値を導き出せます。また今回使用したポアソン型方程式は、静電磁場において多く使われています。 まず有限要素法とは、解析モデルを有限個の要素に分割し、構造解析に必要な方法で、その分割された要素の集まりをメッシュといいます。また、主に熱伝導場や、電磁場などの解析をするのに用いられます。
- レポート 国際関係学 有限要素法 ポアソン メッシュ 二次元 実験
- 550 販売中 2006/06/01
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糖の定性実験
- 【目的】 試料が、単糖か二糖か多糖、還元糖か非還元糖であるかを、今回は６種類の試料の性質を調べる。また、その結果から未知試料はどの試料の結果と一致するかを調べる。 【原理】 ・ モーリッシュ反応･･･接触面に赤紫色の環が観察される。 ・ フェーリング反応･･･沸騰浴中に加熱すると、亜酸化銅の赤色沈殿を生成する。 ・ バーフォード反応･･･沸騰浴中に加熱すると、単糖の場合には5分以内に亜酸化銅の 赤色沈殿を生じるが、二糖の場合は反応が十分進まない。 ・ セリワノフ反応･･･沸騰浴中で加温すると、3~5分間で淡赤色〜暗赤色を呈し、さら に加熱を続けると暗赤褐色の沈殿を生成する。 ・ オルシン塩化鉄反応･･･五炭糖を含む溶液は青緑色〜青紫色に変化し、やがて暗青色 に濁るのに対し、六炭糖は赤紫色〜褐色を呈する。 ・ ヨウ素−デンプン反応･･･鎖長の長いデンプンは青色、デキストリンは紫〜赤色、マ ルトースは無色を呈する。
- レポート モーリッシュ反応 バーフォード反応 セリワノフ反応 フェーリング反応
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ヒューマニクス系実験
- ウシ血清からのIgG抗体の精製の目的・手順 目的 Protein G sepharoseを用いたアフィニティークロマトグラフィーで、ウシ血清に含まれるIgG抗体を精製する。 手順 ?Protein G sepharose4 Fast FrowをPoly prepカラムに500μl加える。さらにTBSを10ｍｌ加え、室温で５分間静置【カラムの平衡化】 ?ウシ血清1mlとTBS1mlを2mlチューブで混ぜる ?ウシ血清サンプルをカラムに加え、シーソーシェーカーで１５分間振とうしながら反応させる ?壁を洗うようにカラムにTBSを10ml加え素通し、下部のふたをして、再びカラムにTBS10ml加える。 ?上部、下部のふたを外してバッファーをビーカーに捨てる。上部、下部のふたを蒸留水でよく洗浄 ?下部のふたをして、再びカラムにTBS10mlを加えて、??を再び行う。この洗浄を全部で３回繰り返す。 ?カラムにTBS30mlを素通しする。キムワイプを下部につけ、毛細現象を利用しながら余分なバッファーを吸い取る。 ?【溶出】0.1M Glycine Buffer(pH2.2)50μlを加え、指で軽く混ぜた後、室温で５分間静置。 ?【Protein G sepharoseの除去】ピペットマンでゲルを吸い上げないように溶出液全量を吸い上げる。0.22umに全量を移して、チビタンRde30秒間遠心する。 ??の溶出液に１MTrisHCl(pH8.8)を3.8μl入れ中和 試薬類 □Tris-buffered saline,TBS(20mM Tris-HCl(pH7.5),137mM NaCl)溶液 200ml □Protein G sepharose 4 Fast Flow(20倍希釈)1.2ml□ウシ血清2.2ml □0.1M Glycine Buffer(pH2.2)120μl□1M Tris HCl(pH8.8)15μl 考察 ?血清、血漿の違いとは、血清は血液が凝固して血球成分と淡黄色の透明な液体成分に分かれたときの液体成分のこと。血清には血液凝固にかかわる凝固因子が失われている。 逆に血漿には血液凝固に必要な凝固因子が含まれている。 ?Fc領域とは、抗原との結合活性を持たないばかりか、放置しておくと簡単に結晶化する性質をを持っている領域。免疫系の他の細胞表面に存在するFc受容体と反応し、細胞を活性化、あるいは機能を抑制したり、Fc部分それ自身に捕体成分を活性化するはたらきがあり、抗体の生物活性を発揮する部位のことである。
- レポート 理工学 免疫 IgG抗体 SDS プラスミドDNA 制限酵素
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酵素科学実験
- 酵素科学実験（タンパク質の精製・酵素学実験） 【実験目的】 酵素の精製法及び活性の測定方法を身につける。 酵素活性の単位について理解する。 【実験方法】 実験Ⅰ 酵素活性の測定 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液 ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ ・・・ 実験Ⅱ 反応時間と基質変化量の関係 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液(A＝×3200 B=×800) ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ 実験Ⅲ イオン交換クロマトグラフィー ＜使用試薬＞ 陰イオン交換樹脂（DEAE-トヨパール） 平衡化用Buffer（10mM リン酸カリウムBuffer pH7.5 ＋ 2-メルカプトエタノール） 溶出用Buffer(0.2M KCl , 0.4MKCl) 酵素粗抽出液 , 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチ
- 酵素 精製 酵素活性 unit PAGE イオン交換クロマトグラフィー
- 550 販売中 2008/08/03
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