連関資料 :: 実験
資料:323件
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並列処理に関する実験
- 1回目で受け取って頂きました。
- グリッドコンピューティング 並列処理 ジュリア集合 アムダールの法則 実験
1,100 販売中 2013/04/26- 閲覧(1,597)
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マイクロスリップの実験
- マイクロスリップの実験 １．目的 人々は日常の生活の中で、様々な行為を行っている。コーヒーを入れる作業や食事中の手の動きを注意深く観察してみると、対象を掴もうと伸ばした手の動きが、あたかも躊躇したかのように微小に停滞したり、ある対象に向かう手の軌道が途中で別の対象に向かう軌道へと急速に変化したり、ある対象にわずかに接触した後に別の対象に向かうといった微小な行為の修正が頻繁に起こっていることに気づく。このような、いったん開始したにもかかわらず途中で修正されてしまう微小なスリップ様の現象は、マイクロスリップと呼ばれている（Reed，1992；鈴木，2001）。マイクロスリップは、私たちの日常生活での行為について検討する上で非常に興味深い現象である。本実験は、マイクロスリップの起こり方と環境の複雑さとの関連について調べることを目的とする。 ２．方法 被験者：単純条件 14名（男4女10）平均19.8才 複雑条件 14名（男5女9）平均19.1才 器具：単純条件では、テーブルに縦4列横3列の枠を書いた紙を敷き、枠内には空の紙コップ2個と砂糖の入ったもの、クリーム粉の入った
- 実験 分析 課題 方法 理解 記録 生活 目的 時間 コーヒー
- 550 販売中 2008/08/13
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全体公開 2022/07/14
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モータ制御実験
- 1.センサ特性実験 1.1 実験目的 各サーボ機構に使用される各センサの特性を調べる． 1.2 実験装置・構成 1.2.1 ACサーボ機構 ・教材用自動制御実習装置 製造会社：TAMAGAWA製 ・入力側DCサーボモータ 製造会社：TAMAGAWA製 型番：3353 E53 性能：30W ・出力側サーボモータ 製造会社：TAMAGAWA製 型番：1983 56E5 性能：30W エンコーダ 1000C/T ・入力SYNCHRO 型番：TS5N2E11 性能：100/110V 50/60Hz ・出力SYNCHRO 型番：TS1132E11 性能：90V 50/60Hz ・ポテンションメータ 型番：CP-2FB 性能：1kΩ ・教材用自動制御実習装置 製造会社：TAMAGAWA製 型番：DIGITAL MULTI MATER 性能：195A 1.2.2 DCサーボ機構 ・テスター 製造会社：Sanwa 型番：N501D ・SERVO AMPLIFIER 製造会社：TAMAGAWA製 型番：AU17N5 ・SERVOBOARD 製造会社：TAMAGAWA製 型番：TA15NE ・SYNCHRO CONTROL TRANSFORMER 製造会社：TAMAGAWA製 型番：TS110N54 ・SYNCHRO TRANSMITER 製造会社：TAMAGAWA製 型番：TS110N50 ・SERVOMOTOR GENERATOR 型番：TS86 ・SERVOMOTOR TACHOGENERATOR 型番：TS157 1.3 実験方法 1.3.1 ACサーボ機構における交流特性実験 測定項目 ・偏差角変位 （角度盤より目測） ・シンクロの交流偏差電圧 （端子：INPUT） 手順 ?EXCVOLTスイッチをOFFにし，GAIN1，GAIN2つまみを反時計回 ?電磁クラッチスイッチをCONST側にしておく． ?発信器側のハンドルをまわし，シンクロの交流電圧を0にする． ?そのときの角度を両方の角度盤から読み，記録する． ?ハンドルをまわしながら，シンクロの交流偏差電圧を測定する.（角度は0[deg]〜30[deg]までは2[deg]刻みとし，30[deg]〜100[deg]までは5[deg]刻みとして測定すること）
- レポート 理工学 AC DC センサ ブロック線図 発散
- 550 販売中 2006/02/01
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酵素科学実験
- 酵素科学実験（タンパク質の精製・酵素学実験） 【実験目的】 酵素の精製法及び活性の測定方法を身につける。 酵素活性の単位について理解する。 【実験方法】 実験Ⅰ 酵素活性の測定 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液 ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ ・・・ 実験Ⅱ 反応時間と基質変化量の関係 ＜使用試薬＞ 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチン溶液 (50mM) 発色剤 ，酵素液(A＝×3200 B=×800) ，NAD溶液(5mM) ，0.5N HCl ＜操作＞ 実験Ⅲ イオン交換クロマトグラフィー ＜使用試薬＞ 陰イオン交換樹脂（DEAE-トヨパール） 平衡化用Buffer（10mM リン酸カリウムBuffer pH7.5 ＋ 2-メルカプトエタノール） 溶出用Buffer(0.2M KCl , 0.4MKCl) 酵素粗抽出液 , 0.5M Tris-HCl Buffer (pH8.5) ，L-カルニチ
- 酵素 精製 酵素活性 unit PAGE イオン交換クロマトグラフィー
- 550 販売中 2008/08/03
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糖の定性実験
- 【目的】 試料が、単糖か二糖か多糖、還元糖か非還元糖であるかを、今回は６種類の試料の性質を調べる。また、その結果から未知試料はどの試料の結果と一致するかを調べる。 【原理】 ・ モーリッシュ反応･･･接触面に赤紫色の環が観察される。 ・ フェーリング反応･･･沸騰浴中に加熱すると、亜酸化銅の赤色沈殿を生成する。 ・ バーフォード反応･･･沸騰浴中に加熱すると、単糖の場合には5分以内に亜酸化銅の 赤色沈殿を生じるが、二糖の場合は反応が十分進まない。 ・ セリワノフ反応･･･沸騰浴中で加温すると、3~5分間で淡赤色〜暗赤色を呈し、さら に加熱を続けると暗赤褐色の沈殿を生成する。 ・ オルシン塩化鉄反応･･･五炭糖を含む溶液は青緑色〜青紫色に変化し、やがて暗青色 に濁るのに対し、六炭糖は赤紫色〜褐色を呈する。 ・ ヨウ素−デンプン反応･･･鎖長の長いデンプンは青色、デキストリンは紫〜赤色、マ ルトースは無色を呈する。
- レポート モーリッシュ反応 バーフォード反応 セリワノフ反応 フェーリング反応
- 550 販売中 2006/06/28
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ヒューマニクス系実験
- ウシ血清からのIgG抗体の精製の目的・手順 目的 Protein G sepharoseを用いたアフィニティークロマトグラフィーで、ウシ血清に含まれるIgG抗体を精製する。 手順 ?Protein G sepharose4 Fast FrowをPoly prepカラムに500μl加える。さらにTBSを10ｍｌ加え、室温で５分間静置【カラムの平衡化】 ?ウシ血清1mlとTBS1mlを2mlチューブで混ぜる ?ウシ血清サンプルをカラムに加え、シーソーシェーカーで１５分間振とうしながら反応させる ?壁を洗うようにカラムにTBSを10ml加え素通し、下部のふたをして、再びカラムにTBS10ml加える。 ?上部、下部のふたを外してバッファーをビーカーに捨てる。上部、下部のふたを蒸留水でよく洗浄 ?下部のふたをして、再びカラムにTBS10mlを加えて、??を再び行う。この洗浄を全部で３回繰り返す。 ?カラムにTBS30mlを素通しする。キムワイプを下部につけ、毛細現象を利用しながら余分なバッファーを吸い取る。 ?【溶出】0.1M Glycine Buffer(pH2.2)50μlを加え、指で軽く混ぜた後、室温で５分間静置。 ?【Protein G sepharoseの除去】ピペットマンでゲルを吸い上げないように溶出液全量を吸い上げる。0.22umに全量を移して、チビタンRde30秒間遠心する。 ??の溶出液に１MTrisHCl(pH8.8)を3.8μl入れ中和 試薬類 □Tris-buffered saline,TBS(20mM Tris-HCl(pH7.5),137mM NaCl)溶液 200ml □Protein G sepharose 4 Fast Flow(20倍希釈)1.2ml□ウシ血清2.2ml □0.1M Glycine Buffer(pH2.2)120μl□1M Tris HCl(pH8.8)15μl 考察 ?血清、血漿の違いとは、血清は血液が凝固して血球成分と淡黄色の透明な液体成分に分かれたときの液体成分のこと。血清には血液凝固にかかわる凝固因子が失われている。 逆に血漿には血液凝固に必要な凝固因子が含まれている。 ?Fc領域とは、抗原との結合活性を持たないばかりか、放置しておくと簡単に結晶化する性質をを持っている領域。免疫系の他の細胞表面に存在するFc受容体と反応し、細胞を活性化、あるいは機能を抑制したり、Fc部分それ自身に捕体成分を活性化するはたらきがあり、抗体の生物活性を発揮する部位のことである。
- レポート 理工学 免疫 IgG抗体 SDS プラスミドDNA 制限酵素
- 550 販売中 2006/06/28
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